Классификация нового нативного бактериоцина на основе физико-химических характеристик
Classification of new native bacteriocin based on physicochemical characteristics

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА:

бактериоцин, пептид, антибактериальная активность, аминокислоты, заряд, молекулярное масса, лантибиотик, bacteriocin, peptide, antibacterial activity, amino acids, charge, molecular weight, lantibiotic

АННОТАЦИЯ

Авторы: Мерзлякова Наталья Вадимовна, Тихонов Сергей Леонидович, Тихонова Наталья Валерьевна, Улитина Елизавета Андреевна

При фракционировании биомассы Lactobacillus lactis с помощью флеш-хроматографии выделено 3 белковые фракции, которым даны условные наименования N1, N2, N3. Установлено, что образец N1 относится к бактериоцину I класса, так как состоит из 49 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 2114 Да. При идентификации полипептида по геномной базе данных противомикробных пептидов совпадений не установлено. Исследование аминокислотной последовательности позволило предположить, что полипептид обладает антимикробными свойствами. Установлено, что изоэлектрическая точка пептида находится в кислой среде – 4,81, уровень гидрофильности составляет +43,88 ккал∙моль^–1, Индекс Бомана – 1,74 ккал/моль, заряд – 1, что подтверждает его антимикробные свойства. В эксперименте in vitro доказано, что пептид N1 обладает антимикробным действием в отношении E. coli ATCC 25922 и B. Subtilis. В результате исследований получен новый пептид, который классифицируется как антимикробный альфа-спиральный анионный бактериоцин I а класса – лантибиотик.

Abstract:

NAME: Classification of new native bacteriocin based on physicochemical characteristics
AUTOR: Merzlyakova Natalya Vadimovna, Tikhonov Sergey Leonidovich, Tikhonova Natalia Valerievna, Ulitina Elizaveta Andreevna

When fractionating the biomass of Lactobacillus lactis using flash chromatography, 3 protein fractions were isolated, which are given the conditional names N1, N2, N3. Sample N1 was found to be a Class I bacteriocin, as it consists of 49 amino acid residues and has a molecular weight of 2114 Da. When identifying the polypeptide from the genomic database of antimicrobial peptides, no matches were established. The study of the amino acid sequence suggested that the polypeptide has antimicrobial properties. It was found that the isoelectric point of the peptide is in an acidic medium – 4.81, the level of hydrophilicity is +43.88 kkal∙mol^–1, the Beaumann index is 1.74 kcal/mol, the charge is 1, which confirms its antimicrobial properties. In vitro, peptide N1 has been shown to have antimicrobial effects on E. coli ATCC 25922 and B. Subtilis. As a result of studies, a new peptide was obtained, which is classified as an antimicrobial alpha-helical anionic bacteriocin of class I – lantibiotic.