Влияние альгинатного покрытия на протеомный состав баранины различных рационов откорма при хранении
Effect of alginate coating on the proteomic composition of mutton of different fattening diets during storage

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА:

баранина, биоразлагаемое покрытие, альгинат натрия, белковый состав, протеомные исследования, хранение баранины, lamb, biodegradable coating, sodium alginate, protein composition, proteomic studies, lamb storage

АННОТАЦИЯ

Авторы: Гиро Татьяна Михайловна, Ковалев Леонид Иванович, Андреева Светлана Владимировна, Куликовский Андрей Владимирович, Ковалева Марина Александровна, Гиро Анна Валерьевна, Исайкина Татьяна Юрьевна

Результаты исследований отразили степень деградации мембран митохондрий и повышение возможности экстракции белков органелл вследствие изменений в процессе хранения баранины. Группа маркеров таких белков, как регуляторная легкая цепь миозина 2 скелетных мышц, тропонина Т и тропонина I быстрых мышц и белки, содержащие PDZ и LIM домены, представляла собой появление промежуточных крупных фрагментов ряда белков актомиозинового комплекса. Было идентифицировано 18 специфичных маркеров изменений в процессе хранения, принадлежащих 21 белку, из 18 фракций в 11 были идентифицированы продукты 5 генов митохондриальных белков, что еще раз подтверждает деградацию митохондрий мышц. Для митохондриальных генов баранины показано наличие транзитных пептидов последовательности, что является первой, экспериментально подтвержденной информацией по наличию транзитных пептидов в идентифицированных митохондриальных белках. В процессе хранения выявлено уменьшение количества митохондриальной аспартатаминотрансферазы, часть молекул альдолазы потеряла кислые заряженные группы в своей структуре и сместилась в более щелочную зону. Вследствие деградации митохондрий и разрушения актомиозинового комплекса суммарное количество митохондриальной АТФ синтазы уменьшилось по результатам к 3 месяцам хранения на 23 % от исходного уровня. Идентифицирована смесь продуктов митохондриального гена GATD3, фрагментов G3PDH и PDLIM3, что также является отражением деградации митохондрий и мышечных волокон в процессе хранения. Количество αB кристаллин умеренно линейно уменьшалось при хранении. Впервые экспериментально выявлено N-концевое ацетилирование в двух фракция αB кристаллина в мышечной ткани баранины.

Abstract:

NAME: Effect of alginate coating on the proteomic composition of mutton of different fattening diets during storage
AUTOR: Giro Tatyana Mikhailovna, Kovalev Leonid Ivanovich, Andreeva Svetlana Vladimirovna, Kulikovsky Andrey Vladimirovich, Marina Aleksandrovna Kovaleva, Giro Anna Valerievna, Isaikina Tatyana Yurievna

The results of the studies reflected the degree of degradation of mitochondrial membranes and an increase in the possibility of extracting organelle proteins due to changes in the storage process of lamb. A group of markers of proteins such as the regulatory light chain of skeletal muscle myosin 2, troponin T and troponin I fast muscle and proteins containing PDZ and LIM domains represented the appearance of intermediate large fragments of a number of actomyosin complex proteins. 18 specific markers of changes in the storage process belonging to 21 proteins were identified, from 18 fractions in 11, products of 5 genes of mitochondrial proteins were identified, which once again confirms the degradation of muscle mitochondria. For mitochondrial lamb genes, the presence of transit peptides of the sequence is shown, which is the first experimentally confirmed information on the presence of transit peptides in the identified mitochondrial proteins. During storage, a decrease in the amount of mitochondrial aspartate aminotransferase was revealed, some of the aldolase molecules lost acidic charged groups in their structure and shifted to a more alkaline zone. Due to mitochondrial degradation and destruction of the actomyosin complex, the total amount of mitochondrial ATP synthase decreased by 23 % from baseline by 3 months of storage. A mixture of mitochondrial GATD3 gene products, G3PDH fragments and PDLIM3 has been identified, which is also a reflection of mitochondrial and muscle fiber degradation during storage. The amount of crystallin αB decreased moderately linearly on storage. For the first time, N-terminal acetylation in two fractions of crystallin αB in mutton muscle tissue was experimentally detected.